QUESTION AND ANSWER

Question And Answer

1.    Bagaimana cara mengidentifikasi adanya protein dalam makanan?

Jawab:

Protein dalam makanan dapat di uji dengan cara kualitatif maupun kuantitatif. Dengan cara kualitatif dapat di lakukan dengan menggunakan reaksi biuret dan dengan cara kualitatif dapat di gunakan metode dekstruksi.

2.    Apakah yang di maksud dengan glikoprotein? Berikan contohnya!

Jawab:

Glikoprotein adalah suatu protein yang mengandung rantai oligosakarida yang mengikat glikan dengan ikatan kovalen pada rantai polipeptida bagian samping. Struktur ini memainkan beberapa peran penting di antaranya dalam proses proteksi imunologis, pembekuan darah, pengenalan sel-sel, serta interaksi dengan bahan kimia lain. Dengan kata lain glikoprotein adalah Ini adalah biomolocule terdiri dari karbohidrat dan protein.. Contoh glikoprotein adalah Alpha-1-acid glycoprotein (AGP)atau orosomucoid (ORM). Yaitu suatu fase akut plasma alpha globulin glikoprotein dan dimodulasi oleh dua gen polimorphic.

3.    Apakah yang di maksud denaturasi protein? Sebutkan hal-hal yang menyebabkan terjadinya denaturasi protein.

Jawab:

Denaturasi protein adalah berubahnya struktur protein dari struktur asalnya atau struktur alaminya. Faktor-faktor yang dapat menyebabkan terjadinya denaturasi protein yaitu suhu tinggi,  perubahan pH yang ekstrim, pelarut organik, zat kimia tertentu (urea dan detergen), atau pengaruh mekanik (guncangan).

4.   Mengapa protein mengalami denaturasi sehingga kehilangan fungsi biologisnya?

Jawab:

Denaturasi protein kehilangan fungsi biologisnya karena protein mengalami perubahan struktur sehingga menyebabkan dapat gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel.

5.    Apakah urea menunjukkan uji hasil positif terhadap uji biuret?

Jawab:

Ya, urea memberikan hasil positif pada uji biuret karena urea mempunyai ikatan peptida di dalamnya.

6.   Apakah yang di maksud struktur kuartener protein?

Jawab:

Struktur kuartener protein adalah di mana protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih dan di satukan oleh gaya dispersi (ikatan hydrogen).

7.    Suatu sample di tetesi larutan NaOH, kemudian larutan CuSO₄ yang encer menghasilkan warna ungu.bila sample di panaskan dengan HNO₃ pekat kemudian di buat alkalis dengan NaOH terjadi warna jingga. Apakah yang dapat anda simpulkan dari uji di atas?

Jawab:

Dari hasil uji di atas dapat di simpulkan bahwa sample mengandung ikatan peptida dan mengandung gugus fenol (cincin benzena).

8.   Suatu sample memberikan hasil yang positif terhadap uji ninhidrin dan biuret tetapi negative terhadap penambahan larutan NaOH dan Pb(NO₃)_3. Kesimpulan apakah yang dapat di ambil dari fakta tersebut?

Jawab:

Sample mengandung protein dan ikatan peptide tetapi tidak mengandung belerang di dalamnya.

9.   Apakah yang di maksud dengan enzim? Berikan contohnya!

Jawab:

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase.

10. Bila 20 molekul glisin berpolimerisasi membentuk polipeptida. Berapakah massa molekul relative ppolipeptida yang terbentuk?

Jawab:

1440 g/mol

Asam amino

Asam amino adalah s senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH₂). keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Struktur asam amino

Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH₂), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom C_α ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C_α ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.

Isomerisme pada asam amino

Dua model molekul isomer optis asam amino alanina

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH₂).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d.

Polimerisasi asam amino

Reaksi kondensasi dua asam amino membentuk ikatan peptida

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Zwitter-ion

Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion.

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH₃⁺), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO^-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. Karena mempunyai muatan negatif dan positif, asam amino dapat mengalami reaksi terhadap asam maupun basa. ^[1]

Asam amino dasar (standar)

Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

• Glisina (Gly, G)
• Alanina (Ala, A)
• Valina (Val, V)
• Leusina (Leu, L)
• Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

• Serina (Ser, S)
• Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

• Asam aspartat (Asp, D)
• Asam glutamat (Glu, E)

Amida

• Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

• Lisina (Lys, K)
• Arginina (Arg, R)
• Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

• Sisteina (Cys, C)
• Metionina (Met, M)

Prolin

• Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

• Fenilalanina (Phe, F)
• Tirosina (Tyr, Y)
• Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

Fungsi biologi asam amino

1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam dalam reaksi enzimatik (kofaktor).

Asam amino esensial

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.

Bagi manusia, ada delapan (ada yang menyebut sembilan) asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.

Asam amino esensial

Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan. Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable. Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan setiap hari.

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.

Berikut ini adalah daftar asam amino esensial.

Asam amino esensial	Struktur
Histidine
Isoleucine
Leucine
Lysine
Methionine
Phenylalanine
Threonine
Tryptophan
Valine

Asam amino non esensial

Ada sepuluh asam amino yang bisa dibentuk oleh tubuh manusia, dan disebut asam amino non esensial atau asam amino dispensable. Karena bisa dibentuk sendiri oleh tubuh maka tidak harus memperoleh asupan dari makanan.

Berikut ini adalah daftar asam amino non esensial.

Asam amino non esensial	Struktur
Alanine
Arginine*
Asparagine
Aspartic acid
Cysteine*
Glutamic acid
glutamine*

Glycine
Proline*
Selenocysteine*
Serine*
Taurine*
Tyrosine*
Ornithine*